главная > справочник > химическая энциклопедия:

ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА

ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА [L-глутамат: аммиак лигаза (образующая АДФ)], фермент класса лигаз, катализирующий в присутствии ионов двухвалентных металлов включение NH₃ в орглутаминсинтетаза соединение:

HOOCCH₂CH₂CH(NH₂)COOH + NH₃ + АТФ H₂NCOCH₂CH₂CH(NH₂)COOH + АДФ + Н₃РО₄, где АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ-аденозиндифосфат.

Состоит из 4, 8 или 12 одинаковых субъединиц с мол. м. 42-65 тыс., расположенных в два слоя. Оптим. каталитич. активность в присутствии Mg²⁺ при рН 7-8, а с Mn^{2 +} -при рН 5-6. Активный центр содержит остатки гистидина и цистеина. ингибируют активный центр L-мeтиoнин-S-cyльфoкcимин и n-хлормеркурбензойная кислота. Аллостерич. ингибиторы (понижают скорость ферментативной реакции, не взаимодействуя с активным центрем)-цитозинтри- и аденозинмонофосфат (АМФ), триптофан. глицин. Аллостерич. активаторы - некоторые кетокислоты.

глутаминсинтетаза содержится во всех организмах. В клетках листьев существует в виде двух форм (изоферментов). Одна из них находится в хлоропласте, другая - в цитоплазме. В бактериях семейств Enterobacteriaceae и Rhizobiaceae при избытке в среде NH₃ фермент инактивируется (аденилируется):

глутаминсинтетаза + АТФ -> глутаминсинтетаза ~ АМФ + ПП,

где ПП-пирофосфорная кислота. Аденильный остаток в глутаминсинтетаза~АМФ присоединяется к группе ОН остатка тирозина. Связь между АМФ и глутаминсинтетаза макроэргическая. Снижение уровня NH₃ в среде вызывает деаденилирование и активацию глутаминсинтетаза: глутаминсинтетаза- АМФ + Н₃РО₄ -> Г + АДФ.

Обе реакции катализирует фермент глутаминсинтетаза-аденилилтрансфераза. У бактерий и синезеленых водорослей глутаминсинтетаза, по-видимому, принимает также участие в регуляции синтеза ряда ферментов, в т. ч. нитрогеназы (см. Азотфиксация).

Лит.: Кретович В.Л., Обмен азота в растениях, М., 1972; Молекулярные механизмы усвоения азота растениями, М., 1983, с. 198-234; Darrow R. А., в кн.: Glutamine: metabolism, enzymology and regulation, N.Y.-[a.о.], 1980, p. 139-66. А. В. Пушкин.