ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИДФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА [D-глицеральдегид-З-фосфат:
НАД оксидоредуктаза (фосфорилирующая)], фермент класса оксидоредуктаз,
катализирующий одну из важнейших реакций гликолиза-фосфорилирование глицеральдег
ид-3-фосфата:
где НАД и НАДН-соотв. окисленная и восстановленная формы кофермента
никотинамидадениндинуклеотида. Р-ция осуществляется в две стадии: 1) окисление
3-фосфоглицеринового альдегида. сопровождающееся ацилированием группы SH
фермента и образованием комплекса глицеральдегидфосфатдегидрогеназа с НАДН; 2) перенос 3-фосфоглицерильного
остатка на фосфорную кислоту. Энергия, высвобождающаяся на первой стадии,
идет на образование макроэргич. связи (обозначена знаком ~) в 1,3-дифосфоглицериновой
к-те.
Молекула глицеральдегидфосфатдегидрогеназа состоит из четырех одинаковых субъединиц (мол. масса каждой
ок. 40 тыс.), состоящих из двух доменов-связывающего НАД и каталитического.
Активный центр локализован на границе между ними и формируется остатками
цистеина в положении 149, считая от N-конца субъединицы (образует ковалентное
промежут. соед. с субстратом), гистидина 176 (играет роль кислотно-основного
катализатора), треонина 181 и 179 (участвуют в связывании остатка фосфорной
к-ты). Связь фермента с НАД обусловлена его взаимод. с аспарагиновой кислотой
32 и аргинином 10. Нарушение межсубъединичных контактов не лишает глицеральдегидфосфатдегидрогеназа активности:
наряду с тетрамером активны также тример, димер и мономер. Субъединицы
неэквивалентны в отношении прочности связывания НАД и реакц. способности
цистеина 149. Оптим. каталитич. активность глицеральдегидфосфатдегидрогеназа из мышц кролика проявляется
при рН 8,6-8,9. Изоэлектрич. точка (pI) 8,3.
глицеральдегидфосфатдегидрогеназа содержится во всех организмах. На ее долю в мышце приходится ок.
10% от массы всего растворимого белка, а в дрожжах-20%. Ингибиторы глицеральдегидфосфатдегидрогеназа-ионы
тяжелых металлов, адениловые мононуклеотиды и некоторые ароматич. соед.,
способные вытеснять НАД из молекулы фермента.
Лит.: М уроне ц В. И. [и др.], "Биохимия", 1982, т. 47, № 6,
с. 977-86; Harris Y.L., Waters М., в кн.: Enzymes, 6 ed., ed. by P.D. Boyer,
v. 13, N.Y., 1976, p. 1-49; HuangC. Y., RheeS. G., Chock P. B, "Annual
Review of Biochemistry",, 1982, v. 51, p. 935-71. H.K. Наградова.
