С. обладают широкой специфичностью по отношению к аминокислотам, образующим пептидную связь. Продуцируются Bacillus subtilis и родственными бактериями. Известны два осн. типа C.-Carlsberg (мол. м. 27277, рI 9,4) и BPN', или С. Nоvo (мол. м. 27 537, р/ 7,8). Молекулы этих С. состоят из одной полипептидной цепи с N-концевым остатком аланина, не содержат остатков цистеина и цисти-на; гомология по первичной структуре в этих двух типах С. составляет ок. 70%. По типу активного центра С. относятся к группе серин-гистидиновых гидролаз. Известен С.-по-добный фермент, состоящий из неск. субъединиц, с мол. м/ 166 тыс.
С. стабильны при рН 5,3-6,5, автолизуются при рН > 8, быстро теряют активность при рН < 5; стабилизируются солями Са2+. С. ВPN' катализирует гидролизбелков и пептидов с макс. скоростью при рН 7-8, С. Carlsberg-при рН 10-11. Оба фермента катализируют гидролизсложных эфиров и амидов аминокислот с макс. скоростью при рН ок. 7. С. ингибируются диизопропилфторфосфатом, борорг. кислотами и др.
С. используют как добавки к синтетическим моющим ср-вам, а также для определения первичной структуры белков.
Лит.: Ottesen М., Svendsen I.,"Meth. Enzym.". 1970, v. 19, p. 199-215; Markland F.S., Smith E.L., The Enzymes, Sed., v. 3,N. Y.-L., 1971, p. 561-608.
