ЛИАЗЫ, класс ферментов, катализирующих реакции, в результате которых происходит разрыв связи С—С, С—О, С—N или др., сопровождающийся образованием двойных связей, а также обратные реакции - присоединения по двойным связям. Разрыв связи в этих реакциях не сопряжен с гидролизом или с окислит.-восстановит. превращениями. В тех случаях, когда преобладающей является реакция присоединения, ферменты наз. синтазами (в отличие от синтетаз; см. Лигазы). Подклассы Л. сформированы по типу расщепляемой связи, подподклассы - по природе элиминируемой в результате реакции молекулы (СО2, Н2О или др.).
Углерод-углерод Л. катализируют расщепление связи С—С. В этот подкласс входит обширная группа карбокси-лиаз, катализирующих реакцию декарбоксилирования с элиминированием СО2, например оксалоацетатдекарбоксилаза, фосфоенолпируват-карбоксикиназа. Для мн. карбокси-лиаз кофакторы, принимающие участие в
электроф. катализедекарбоксилирования, - тиаминдифосфат и пиридоксаль-5'-фосфат (см. соотв. Тиамин и Витамин B6). Карбокси-лиазы играют важную роль во мн. превращениях веществ, например в процессах гниения. Альдегид-лиазы, или алъдолазы, катализируют альдольную конденсацию и обратную ей реакцию. Эти ферменты играют важную роль в обмене углеводов. Л. кетокислот (напр., изоцитрат-лиаза) катализируют главным образом синтез ди- и трикарбоновых кислот из двух и более фрагментов. Мн. из них играют важную роль в цикле трикарбоновых кислот и в глиоксилатном цикле.
Углерод-кислород Л. катализируют р.-ции, протекающие с расщеплением связи С—О. В этот подкласс входит группа гидро-лиаз, например фумарат-гидратаза и энолаза, катализирующие соотв. обратимые реакции гидратации фумаровой кислоты с образованием яблочной кислоты и фосфоенолпировиноградной кислоты с образованием 2-фосфо-D-глицерина. Ферменты этой группы с кофактором пиридоксаль-5'-фосфатом катализируют элиминирование a- и b-заместителей L-аминокислот и замещение b-заместителей. Так, L-сериндегидратаза катализирует превращ. L-серина (с участием Н2О) в пировиноградную кислоту, NH3 и Н2О; пиразолилаланин-синтаза - образование из L-серина и пиразола производного аланина, у которого атом Н в b-положении замещен на остаток 1-пиразолила. Ферменты этой группы катализируют также распад полисахаридов путем реакции элиминирования, например алъгинат-лиаза деполимеризирует альгиновые кислоты с элиминированием остатков D4,5-D-мануроновой кислоты.
Углерод-азот Л. катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, например аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминированис аминокислот, ведущее к образованию ненасыщ. соединений. Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, которое осуществляется взаимод. ненасыщ. кислоты с аминокислотой, например аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза).
Углерод-сера Л. катализируют расщепление связи С—S. У большинства ферментовкофермент - пиридоксаль-5'-фосфат. Эти Л. (напр., цистатионин-g-лиаза) играют существ. роль в метаболизме серосодержащих аминокислот.
Фосфор-кислород Л. катализируют отщепление пирофосфорной кислоты от нуклеозидтрифосфатов. Сюда входят нуклеотидил-циклазы - аденилатциклаза и гуанилатциклаза. Ферменты важны для регуляции клеточной активности.
Существует еще неск. подклассов Л., которые представлены небольшим кол-вом ферментов. Сюда можно отнести углерод - галоген Л. (напр., ДДТ-дихлоргидраза), феррохелатазу, катализирующую присоединение ионов Fe к молекуле гема, и др.
Лит.: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982, с. 325-29; Северин Е. С, Кочеткова М. Н., Роль фосфорилнрования в регуляция клеточной активности, М., 1985; Braunstein A. Е., Gorуachenkova Е. V., в сб.: Advances in enzymology and related areas of molecular biology, v. 56, N. Y., 1984, p. 1-89. Э. А. Tолоса, А. Г. Габибов.
