АМИНОАЦИЛ-тРНК-СИНТЕТАЗЫ [аминокислота: тРНК-лигазы (образующие АМФ)], ферменты класса ли-газ, катализирующие аминоацилирование транспортной РНК (тРНК) по схеме:
где А. - фермент, АК - активируемая аминокислота, АТФ - аденозинтрифосфат,
ПФ - пирофосфат, АМФ - аденозинмонофосфат. Карбоксильная группа аминокислоты
в АК-АМФ связана ангидридной связью с остатком фосфорной кислоты (см. ф-лу;
R'-ацил аминокислоты, R = Н), а в АК - тРНК - сложноэфирной связью с гидроксильной
группой в положении 2' или 3' рибозы концевого остатка аденозина тРНК (в
ф-ле R'-продолжение цепи тРНК, R-аминоацил):
Каждая А. специфична только по отношению к одной из 20 аминокислот,
входящих в белки, и к одной или нескольким тРНК.
Большинство А. состоит из 1, 2 или 4 одинаковых полипептидных цепей,
а глицил- и фенилаланил-тРНК-синтетазы - из 2, отличающихся друг от друга,
пар. Мол. м. полипептидных цепей 30-140 тыс., оптимальная каталитич. активностьфермента при рН 7-9; р/ обычно 5-6,5. Многие А. содержат два активных центра.
В индивидуальном состоянии выделены А., специфичные к каждой из 20 аминокислот.
Известны первичные структуры нескольких А., определенные в осн. из нуклеотидной
последовательности кодирующих их генов, и пространств. структуры тирозил-тРНК-синтетазы
и участка молекулы метионил-тРНК-синтетазы, обладающего каталитич. активностью.
Специфичность реакций, катализируемых А., очень высока, что определяет
точность белкового синтеза в живой клетке. Если А. осуществит ошибочное
аминоацилирование тРНК близкой по структуре аминокислотой, произойдет коррекция
путем катализируемого той же А. гидролиза ошибочных АК-тРНК до АК и тРНК.
В цитоплазме содержится полный набор А., кодируемых ядерным геномом; в
хлоропластах и митохондриях есть свои А.
Лит.: Киселев Л.Л., Фаворова О.О., Лаврик О.И., Биосинтезбелков от аминокислот до аминоацил-тРНК, М., 1984: Спирин А. С., Структура рибо-сом
и биосинтезбелка, Пущино, 1984. 0.0. Фаворова.
