ЦИТОХРОМЫ, сложные белки (гемопротеиды),
содержащие в качестве простетич. группы гем. Служат переносчиками электронов
в процессах внутриклеточного дыхания. окислит. фосфорилирования. фотосинтеза.
ферментативного гидроксилирования и в др. биол. окислит.-восстановит. реакциях.
цитохромы найдены у всех животных, растений и микроорганизмов. Известно неск.
десятков индивидуальных цитохромы, многие из которых выделены в гомогенном состоянии.
Определены первичные структуры и пространственная организация многих цитохромы
наиб. хорошо изучены свойства цитохрома
с. В зависимости от природы
гема цитохромы делят на 4 группы, обозначаемые буквами а, b, с и d.
У цитохромыа гем имеет строение протопорфирина (см. Порфирины)и содержит формильный заместитель; цитохромыb содержит протогем (ферропротопорфирин),
нековалентно связанный с полипептидной цепью; у цитохромы с боковые заместители
протопорфирина ковалентно связаны с полипептидной цепью; у цитохромыd гем
представлен дигидропорфирином (хлорином). Атом Fe, входящий в состав гемов
цитохромы и подвергающийся окислению и восстановлению. координирован 4 связями
с атомами N порфириновых колец и 2 - с лигандами. принадлежащими полипептидным
цепям (остатки гистидина. цистеина). Некоторые цитохромы содержат неск. одинаковых
или разных гемов.
Все цитохромы ярко окрашены и имеют характерные
спектры поглощения света в видимой области, меняющиеся при их окислении
или восстановлении. В типичном спектре имеются три основйые полосы поглощения
полосы в порядке убывания длин волн), по изменению которых обычно судят о
степени восстановленности цитохромы
Донорами электронов для цитохромы обычно служат
флавины, гидрохиноны. железо-серные белки или другие цитохромы; акцепторами -
другие цитохромы или кислород (цитохромоксидазы). Некоторые цитохромы (цитохромоксидаза,
цитохром Р-450) прочно связаны с мембранами митохондрий, микросом (липопротеидные
комплексы) и не раств. в воде, другие (напр., цитохром с) раств.
в ней.
цитохромы реагируют с лигандами. конкурирующими
с естественным координацитохромы окружением атома Fe гемов (СО, анионы азида,
цианида и др.). Связывание этих лигандов приводит к изменению спектральных
св-в и инактивации цитохромы
Лит.: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты,
пер. с англ., т. 2, М., 1982, с. 692-713; Keilin D., The history of cell
respiration and cytochrome, Camb., 1966.
полосы в порядке убывания длин волн), по изменению которых обычно судят о
степени восстановленности цитохромы