ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз. катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных главным образом остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином. валином, фенилаланином. метионином. аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина. глицина. треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. термолизин также катализирует реакцию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NH2 пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-термолизин
термолизин (мол. м. 34,6 тыс.) продуцируется бактерией Bacillus thermoproteolytics. Одна молекула термолизин содержит один ион Zn2+, необходимый для проявления ферментативной активности, и четыре иона Са2 , ответственных за стабильность фермента. В активный центр кроме иона Zn2+ входят остатки глутаминовой кислоты и гистидина (соотв. в положениях 143 и 231). Оптим. каталитич. активность термолизин-при рН ок. 7. При 60 °С и рН 6,5-8,5 термолизин полностью сохраняет свою активность в течение 1 ч. При 80 °С через 1 ч наблюдается потеря 50% активности.
Ингибируется термолизин этилендиаминтетрауксусной кислотой, 1,10-фенантролином, AgNO3, Hg2Cl2 и др. термолизин не ингиби-руется диизопропилфторфосфатом, хлорметилкетонамий.
термолизин применяют при установлении первичной структуры белков.
Литермолизин: Matsubara H., Methods in enzymology, v. 19, ed. by G.E. Perlmann, N.Y.-L., 1970, p. 642-51; Holden H. M. [a. o.], "Biochemistry", 1987, v. 26, № 22, p. 8542-53. Л.Д. Румш.
