ПЛАЗМИН, фермент класса гидролаз. катализирующий расщепление фибрина. в результате чего происходит разрушение тромбов. плазмин-гликопротеин (мол. м. ок. 92 тыс.), состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных связью S—S: тяжелой (мол. м. ок. 68 тыс.) и легкой (мол. м. ок. 25 тыс.), которая содержит активный центр фермента, образованный остатками Ser-740, His-602 и Asp-734 (букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты). В фибрине плазмин гидролизует пептидные связи, образованные остатками лизина и аргинина. Субстратами плазмин являются также: фибриноген, факторы свертывания крови V, VIII и XII, гликопротеины мембран тромбоцитов, компоненты Cl, СЗ и С5 системы комплемента и др.
В плазме крови плазмин находится в виде предшественника (профермента) плазминогена, который существует в двух формах, различающихся содержанием углеводного компонента. Одна форма содержит гликозилир. остатки Asn-288 и Thr-345, другая - только гликозилированный Thr-345. Разл. содержание сиаловых кислот в углеводных компонентах обусловливает множественность изофракций профермента.
Плазминоген синтезируется в клетках печени. Белковая часть молекулы представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую у человека из 790 аминокислотных остатков (полностью расшифрованы первичная структура плазмин и его гена). Третичная структура плазминогена представлена семью доменами: пять из них-гомологичные крендслеоб-разные структуры, мол. м. каждого ок. 10 тыс. Подобные структуры обнаружены у протромбина, тканевого активатора плазминогена, урокиназы и фактора XII свертывания крови. Два домена сформированы участком полипептидной цепи, соответствующим легкой цепи плазмина. В пяти крен-делеобразных доменах расположены участки связывания субстрата с лизином и аргинином, представляющие собой полости, в формировании которых участвуют остатки аминокислот, преим. ароматич, природы. Эти участки определяют сродство плазминогена и плазмина к фибрину, на пов-сти которого происходит превращ. плазминогена в плазмин Оно сопровождается расщеплением одной пептидной связи между аргинином и валином в положениях 560 и 561 соответственно. При этом образуется двухцепочечная структура плазмин Тяжелая цепь плазмин содержит все пять кренделеобразных доменов плазминогена.
Нативный плазмин с остатком глутаминовой кислоты на N-конце (Glu-плазмин) способен автокаталитически в результате гидролиза пептидной связи между двумя аминокислотными остатками лизина в положениях 76-77 и отщепления N-концевого пептида с мол. м. 9 тыс. превращ. в Lys-плазмин, обладающий более высоким сродством к фибрину. Обе формы плазмин способны расщеплять эту связь в проферменте с образованием Lys-плазминогена. Последний превращ. в Lys-плазмин в результате действия ферментов - тканевого активатора, плазминогена, урокиназы, комплекса плазминогена со стрептокина-зой и др. Активация плазминогена ускоряется в 1000 раз в присутствии фибрина. на пов-сти которого происходит концентри-рование профермента и его активаторов. Связывание с фибрином защищает плазмин от инактивации ингибитором a2-антиплазмином плазмы крови, т.к. во взаимод. с ним участвуют те же фрагменты структуры фермента, которые участвуют при связывании с фибрином.
Лит.: Новохатний В. В., Мацука Ю.В., "Биохимия животных и человека", 1989, № 13, с. 36-45; Castellino F. J., "Chem. Rev.", 1981, v. 81, N 5, p. 431-46. И. плазмин Баскова.
