АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ, ферменты класса оксидоредуктаз. катализирующие
окисление альдегидов до кислот. Различают альдегиддегидрогеназы, использующие в качестве кофермента
только никотинамидадениндинуклеотид, только никотинамидадениндинуклеотидфосфат
или любой из этих ко-ферментов.
Молекулы альдегиддегидрогеназы состоят из 4 одинаковых субъединиц с мол. м. 62,5 тыс. Фермент
из печени лошади существует в виде двух форм (изоферментов) с рI
5 и 6, выделенных соотв. из митохондрий и цитоплазмы. Фермент с рI
5 активируется ионами Mg2+, Са2+ и Мn2+,
тогда как фермент с р/ 6 этими ионами ингибируется. Первичная структура
альдегиддегидрогеназы полностью не установленальдегиддегидрогеназы Известна аминокислотная последовательность
фрагмента полипептидной цепи, содержащего функционально важный цистеиновый
остаток. При рН >8,0 альдегиддегидрогеназы активируются в результате диссоциации тетрамеров
на димеры. Стадия, ограничивающая скорость каталитич. процесса,-гидролиз
ацил-фермента RC(O)—альдегиддегидрогеназы, образующегося на промежут. стадии. альдегиддегидрогеназы, выделенные
из печени, переносят ацильный остаток на Н2О, а из микроорганизмов-на
кофермент А; образующийся при этом ацил-кофермент А гидролизуется до кислоты
и коферментальдегиддегидрогеназы
альдегиддегидрогеназы ингибируются иодацетамидом и тетраэтилтиурамдисульфидом (тетурамом).
Лит.: Smith L. Т., KaplanN. О., "Arch. Biochem. and Biophys.",
1980, v. 203, № 2, p. 663-75; Takahashi К., WeinerH., FilmerD. L., "Biochemistry",
1981, v. 20, № 21, p. 6225-30; Hempel J. [a.o.]. там же, 1982, v. 21, №
26, p. 6834-38. H.K. Наградовальдегиддегидрогеназы
