Соматотропин (гормон роста, соматотропный гормон, белковый гормон. Молекула соматотропина представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую из 190-191 аминокислотных остатков (молекулярная масса около 22 тыс.). По химической структуре, физико-химическим и биологическим свойствам соматотропин сходен с пролактином и плацентарным лактогеном и поэтому объединяется с ними в одно семейство. Считается, что эти три гормона произошли в процессе эволюции из общего предшественника.
Установлена первичная структура соматотропин человека и нескольких видов животных. Соматотропины разной видовой принадлежности, обладая большими или меньшими различиями в аминокислотной последовательности, проявляют четкую структурную гомологию друг с другом. Все они содержат один остаток триптофана и 4 остатка цистеина. Последние образуют в молекуле два дисульфидных мостика, которые формируют две петли - большую, включающую центральный участок аминокислотной последовательности (в соматотропине человека между цистеином-54 и цистеином-165), и малую (на С-концевом участке между цистеином-182 и цистеином-189). Высокое содержание в молекуле соматотропина остатков неполярных аминокислот обусловливает большую склонность к образованию в растворе димеров и более крупных агрегатов.
Пространственную структуру молекулы соматотропина отличает высокая степень упорядоченности. В полипептидной цепи соматотропина человека выявлено 4 α--спирали и 3 нерегулярных участка.
Соматотропин человека отличается от изученных соматотропинов животных на 34-35% (соматотропины животных неактивны при введении людям).
Соматотропин вырабатывается и секретируется в кровь специализированными клетками главным образом передней доли гипофиза - соматотрофами. Содержание соматотропина в гипофизе человека более чем на порядок превышает содержание других гормонов этой эндокринной железы. Для соматотропина характерен молекулярный полиморфизм, который обусловлен альтернативным сплайсингом пре-мРНК или посттрансляционной модификацией (специфический ограниченный протеолиз, гликозилирование, фосфорилирование и др.). Продукт альтернативного сплайсинга пре-мРНК с молекулярной массой 20 тыс. выделен из гипофиза человека; у него отсутствует участок, занимающий положение 32-46 в молекуле соматотропина. У женщин при беременности в результате экспрессии вариантного гена соматотропина продуцируется в плаценте молекулярная форма С, отличающаяся от обычного гормона в 15 положениях полипептидной цепи.
Соматотропин - полифункциональный гормон. Являясь специфическим стимулятором роста тела (скелета и мягких тканей), он участвует также в регуляции всех видов обмена веществ. Основной дефект развития организма человека и животных в условиях недостаточности соматотропина - задержка роста костей. Избыток соматотропина в растущем организме может приводить к гигантизму, а у взрослых - к ненормальному увеличению отдельных органов и тканей. Действие соматотропина на рост костей опосредовано через соматомедины - инсулиноподобные ростовые факторы полипептидной природы.
Отдельные стороны биологического действия соматотропина могут в той или иной мере воспроизводиться фрагментами его полипептидной цепи. Фрагмент 31-44 соматотропина человека проявляет характерное для гормона жиромобилизующее действие. Фрагмент 44-77 воспроизводит диабетогенное действие соматотропина, вызывая при введении животным нарушение обмена глюкозы. Фрагменты соматотропина различной видовой принадлежности 77-107, 96-133, 87-124 способны вызывать биологические эффекты гормона, связанные со стимуляцией ростовых процессов в организме.
Биосинтез и секреция соматотропина находятся под сложным контролем, включающим регуляцию гормонами гипоталамуса - соматостатиноми соматолиберином, а также некоторыми другими гормона и продуктами обмена веществ.
Препараты соматотропина получают выделением из гипофизов людей и животных, а также методами генетической инженерии. Соматотропин человека применяют для лечения гипофизарных карликов, а также при других состояниях, связанных с недостатком этого гормона в организме.
Лит.: Гормон роста человека. Сборник научных трудов. Научный центр биологических исследований АН СССР, Пущино, 1988; Павловский А. Г. [и др.], "Докл. АН СССР", 1989, т. 305, №4, с. 861-64; Булатов А. А., "Проблемы эндокринологии", 1990, т. 36, № 4, с. 30-35; Lewis U. [а.о.], "Recent. Prog. Horm.Res.", 1980, v. 36, p. 477-508.
